Einbau und Faltung von β-Fass Membranproteinen in Bakterien

Funktion von BamB beim Einbau des Außenmembranproteins A (OmpA) aus Escherichia coli

(Autor)

Buch | Softcover
XVIII, 79 Seiten
2016 | 1. Aufl. 2016
Springer Fachmedien Wiesbaden GmbH (Verlag)
978-3-658-12653-7 (ISBN)
64,99 inkl. MwSt
LisaGerlach beschäftigt sich mit der Faltung von Membranproteinen - einem komplexenProzess, der mehrere Faltungsfaktoren erfordert. Sie beschreibt die Funktiondes Membran-gebundenen BamB als Faltungshelferprotein für Außenmembranproteine(OMPs) in Gram-negativen Bakterien und seine Bedeutung für den Membranaufbau.Dazu isoliert sie BamB aus Escherichia coli in denaturierter Form. Ausgewähltebiochemische und biophysikalische Methoden demonstrieren die Renaturierung vonBamB in vorpräparierte Lipid-Modellmembranen und zeigen die Funktion von BamBauf, die Faltung und Insertion des OmpA zu erleichtern.

Lisa Gerlach M. Sc. studierte Biologie an der Universität Kassel und promoviert dort am Lehrstuhl für Biophysik bei Prof. Dr. Jörg H. Kleinschmidt.

Isolationvon BamB und BamD aus E. coli.- Nachweis der Faltung von BamB mit derCirculardichroismus-Spektroskopie.- Einbau von OmpA und Einfluss der BamBUntereinheit des BAM-Komplexes.- Bindung von BamB an Membranen.- Kinetik derMembranproteinfaltung.- Protein-Protein Wechselwirkungen.

Erscheinungsdatum
Reihe/Serie BestMasters
Zusatzinfo XVIII, 79 S. 26 Abb. in Farbe.
Verlagsort Wiesbaden
Sprache deutsch
Maße 148 x 210 mm
Gewicht 145 g
Themenwelt Naturwissenschaften Biologie Genetik / Molekularbiologie
Naturwissenschaften Biologie Mikrobiologie / Immunologie
Naturwissenschaften Biologie Zellbiologie
Schlagworte Außenmembranproteine • Bakterien • Bakterien / Bazillen • biologische Membranen • Biomedical and Life Sciences • Cell Biology • Lipidmembran • Membran (Biologie) • Microbiology • Protein • Protein / Eiweiß • Proteinfaltung • Protein-Lipid Wechselwirkungen • Protein-Protein Wechselwirkungen
ISBN-10 3-658-12653-1 / 3658126531
ISBN-13 978-3-658-12653-7 / 9783658126537
Zustand Neuware
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